Celiaquía: descubren una molécula que podría ser clave para tratarla con una pastilla
Una investigación realizada por los científicos del Instituto de Biología Molecular de Barcelona ha identificado una molécula llamada neprosina, que podría ser clave para el tratamiento oral de la celiaquía, de la misma forma que los intolerantes a la lactosa toman comprimidos de lactasa.
Se presentó un novedoso tratamiento contra la celiaquía que consiste en tomar una pastilla para controlarla.
La molécula neprosina se encuentra de forma natural, particularmente en el fluido digestivo de la planta carnívora “Nepenthes ventrata”. Según el estudio, la neprosina podría contrarrestar el efecto de los péptidos tóxicos, es decir que podría oponerse a los factores que causan la celiaquía, esta enfermedad crónica autoinmunitaria que se desencadena en respuesta a la ingesta de gluten.
Además, el estudio revela que la neprosina es una «prometedora» posibilidad de tratamiento para la celiaquía. Una vía prometedora son las moléculas que destruyan los péptidos tóxicos, y que pueda ser administradas por vía oral, de forma similar a los comprimidos de lactasa que toman los intolerantes a la lactosa», explican los científicos. La celiaquía se desencadena por varias proteínas ricas en prolaminas que se hallan en los cereales. Cuando las proteínas son digeridas en el estómago, se rompen en otras más pequeñas, llamadas péptidos, que pueden resultar tóxicas. Uno de los péptidos más relevantes es el 33-mero, que es un fragmento de la alfa-gliadina, una prolamina (glucoproteína vegetal) del trigo.
El péptido 33-mero puede llegar al intestino delgado porque resiste a los ácidos gástricos del estómago. Una vez en el intestino delgado, atraviesa la mucosa intestinal. En el caso de personas con celiaquía, el 33-mero se une con facilidad a un receptor del sistema inmunitario (el antígeno leucocitario humano o HLA). Esto desencadena una respuesta autoinmunitaria e inflamatoria que origina toda una serie de manifestaciones características de la enfermedad.
Los resultados del estudio demuestran que la neprosina puede degradar el péptido 33-mero antes de que llegue al intestino.
Con lo que se podría evitar esa respuesta inflamatoria autoinmunitaria. Por eso, se han cultivado células recombinantes de otras células humanas para conseguir suficiente cantidad de neprosina. Los científicos han identificado y determinado el mecanismo de acción de la neprosina y su capacidad para destruir la gliadina y el péptido 33-mero.
Los experimentos ‘in vivo’ comprueban que la molécula es eficaz porque degrada ambas estructuras en el estómago. También establecen características como su estabilidad térmica, su perfil de pH, y su periodo de latencia, entre otros factores importantes.
Para un posible desarrollo de la prevención o tratamiento, hasta ahora inexistente, de la enfermedad es importante dejar asentado los factores y características.
Este tratamiento debería contener una molécula capaz de romper los péptidos tóxicos y no dañar el intestino.
Además, debería ser lo suficientemente eficiente para degradar una buena cantidad de péptidos tóxicos con dosis razonables y debería ser activo antes de pasar al intestino.
«Los estudios que hemos realizado nos han permitido verificar que la neprosina tiene un enorme potencial para ser desarrollada como medicamento, ya que es mucho más activa en las condiciones extremas de la digestión en el estómago que otras enzimas proteolíticas candidatas actualmente en estudio, colectivamente denominadas glutenasas, para su aplicación terapéutica, y cumple con todas las características que se requieren a priori para una glutenasa eficiente» añade el investigador Xavier Gomis-Rüth.
«Ahora vamos a pasar a ensayos más específicos para verificar este potencial antes de pasar a ensayos clínicos y a trabajar con moléculas mutantes que puedan ser más eficientes aún», comenta el especialista.
El péptido 33-mero es una de las causas principales de la celiaquía, porque se genera por la degradación de una prolamina del trigo.
Uno de los cereales más extendidos en el mercado. Es fácil encontrar gluten de trigo en innumerables productos de alimentación, farmacéuticos y cosméticos. «El 33-mero es el péptido más tóxico de los que se generan a partir de la gliadina y queda por comprobar si su erradicación bastaría para eliminar las manifestaciones y respuestas fisiopatológicas de la celiaquía», añade Francisco José Pérez Cano, investigador de la Universidad de Barcelona. | Doc Salud.
